Katalase

Katalase is 'n ensiem wat in byna alle lewende organismes wat aan suurstof blootgestel is, soos bakterieë, plante en diere gevind word. Dit kataliseer die opbreek van waterstofperoksied in water en suurstof.^[1] Dit het 'n baie belangrike funksie om die sel teen oksidatiewe skade deur reaktiewe suurstof spesies (ROS) te beskerm. Katalase het een van die hoogste omsetgetalle van enige ensiem; een katalase molekule kan miljoene waterstofperoksied molekules per sekonde in water en suurstof omsit.^[2]

Katalase is 'n tetrameriese proteïen: dit bestaan uit vier polypeptiedkettings, wat elkeen meer as 500 aminosure lank is.^[3] Dit bevat vier ysterbevattende heemgroepe wat die ensiem toelaat om met die waterstofperoksied te reageer. Die optimale pH vir menslike katalase is ongeveer 7,^[4] maar dit het 'n redelik breë maksimum: die tempo van die reaksie verander nie wesentlik tussen pH 6.8 en 7.5 nie.^[5] Die optimale pH ander katalases wissel tussen 4 en 11, afhangende van die organisme.^[6] Die optimale temperatuur verskil ook tussen spesies.^[7]

↑ Chelikani P, Fita I, Loewen PC (Januarie 2004). "Diversity of structures and properties among catalases". Cellular and Molecular Life Sciences. 61 (2): 192–208. doi:10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498.
↑ Goodsell DS (1 September 2004). "Catalase". Molecule of the Month (in Engels). RCSB Protein Data Bank. Geargiveer vanaf die oorspronklike op 8 Mei 2020. Besoek op 23 Augustus 2016.
↑ Boon EM, Downs A, Marcey D. "Catalase: H₂O₂: H₂O₂ Oxidoreductase". Catalase Structural Tutorial Text (in Engels). Geargiveer vanaf die oorspronklike op 22 Oktober 2019. Besoek op 11 Februarie 2007.
↑ Maehly AC, Chance B (1954). "The assay of catalases and peroxidases". Methods of Biochemical Analysis. Methods of Biochemical Analysis. 1: 357–424. doi:10.1002/9780470110171.ch14. ISBN 978-0-470-11017-1. PMID 13193536.
↑ Aebi H (1984). "Catalase in vitro". Methods in Enzymology. Methods in Enzymology. 105: 121–6. doi:10.1016/S0076-6879(84)05016-3. ISBN 978-0-12-182005-3. PMID 6727660.
↑ "EC 1.11.1.6 - catalase". BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig. Besoek op 26 Mei 2009.
↑ Toner K, Sojka G, Ellis R. "A Quantitative Enzyme Study; CATALASE" (in Engels). bucknell.edu. Geargiveer vanaf die oorspronklike op 12 Junie 2000. Besoek op 11 Februarie 2007.

[pmid14745498-1] Chelikani P, Fita I, Loewen PC (Januarie 2004). "Diversity of structures and properties among catalases". Cellular and Molecular Life Sciences. 61 (2): 192–208. doi:10.1007/s00018-003-3206-5. PMID 14745498.

[2] Goodsell DS (1 September 2004). "Catalase". Molecule of the Month (in Engels). RCSB Protein Data Bank. Geargiveer vanaf die oorspronklike op 8 Mei 2020. Besoek op 23 Augustus 2016.

[Boon_a-3] Boon EM, Downs A, Marcey D. "Catalase: H₂O₂: H₂O₂ Oxidoreductase". Catalase Structural Tutorial Text (in Engels). Geargiveer vanaf die oorspronklike op 22 Oktober 2019. Besoek op 11 Februarie 2007.

[Maehly_1954-4] Maehly AC, Chance B (1954). "The assay of catalases and peroxidases". Methods of Biochemical Analysis. Methods of Biochemical Analysis. 1: 357–424. doi:10.1002/9780470110171.ch14. ISBN 978-0-470-11017-1. PMID 13193536.

[pmid6727660-5] Aebi H (1984). "Catalase in vitro". Methods in Enzymology. Methods in Enzymology. 105: 121–6. doi:10.1016/S0076-6879(84)05016-3. ISBN 978-0-12-182005-3. PMID 6727660.

[urlEC_1.11.1.6_-_catalase-6] "EC 1.11.1.6 - catalase". BRENDA: The Comprehensive Enzyme Information System. Department of Bioinformatics and Biochemistry, Technische Universität Braunschweig. Besoek op 26 Mei 2009.

[Bucknell-7] Toner K, Sojka G, Ellis R. "A Quantitative Enzyme Study; CATALASE" (in Engels). bucknell.edu. Geargiveer vanaf die oorspronklike op 12 Junie 2000. Besoek op 11 Februarie 2007.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]