Acetylcholinesterase

Acetylcholinesterase
Acetylcholinesterase
Bändermodell des Monomers der AChE vom Menschen im Komplex mit Fasciculin (ein Schlangentoxin), nach PDB 1B41

Vorhandene Strukturdaten: 1b41, 1f8u, 1vzj, 1PUV, 1PUW, 2CLJ, 2X8B, 3LII 4BDT, 4EY4, 4EY5, 4EY6, 4EY7, 4EY8, 4M0E, 4M0F, 4PQE

Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur 58,4 bis 67,4 Kilodalton / 526 bis 617 Aminosäuren (je nach Isoform)
Sekundär- bis Quartärstruktur Homotetramer
Isoformen 4
Bezeichner
Gen-Namen AChE ; ARAChE; N-AChE; YT
Externe IDs
Enzymklassifikation
EC, Kategorie 3.1.1.7Esterase
Reaktionsart Hydrolyse
Substrat Acetylcholin + H2O
Produkte Cholin + Acetat
Vorkommen
Homologie-Familie Carboxylesterase
Übergeordnetes Taxon Chordatiere
Orthologe
Mensch Hausmaus
Entrez 43 11423
Ensembl ENSG00000087085 ENSMUSG00000023328
UniProt P22303 P21836
Refseq (mRNA) NM_000665 NM_001290010
Refseq (Protein) NP_000656 NP_001276939
Genlocus Chr 7: 100.89 – 100.9 Mb Chr 5: 137.29 – 137.29 Mb
PubMed-Suche 43 11423

Bändermodell der AChE von Torpedo californica im Komplex mit Huperzin, nach 1EA5

Die Acetylcholinesterase (AChE) ist ein Enzym aus der Gruppe der Cholinesterasen, welches spezifisch den Neurotransmitter Acetylcholin (ACh) in Essigsäure und Cholin hydrolysiert.


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