Eisen-Schwefel-Cluster

(4Fe-4S) als Kofaktor in Aconitase nach PDB 7ACN. Gezeigt sind außerdem die über -S- gebundenen Cysteinreste des Proteins, die den Cluster fixieren.
(2Fe-2S)-Kofaktor, wie er in Cytochrom bc1 oder Cytochrom b6f vorkommt.
Aktivierung des Eisen-Schwefel-Clusters durch das vierte Eisenatom. Die Konformation ändert sich vom Tetraeder zum Oktaeder.
Kofaktor der Nitrogenase

Eisen-Schwefel-Cluster (Fe-S-Zentren) sind Mehrfachkomplexe aus Eisen und Schwefel der Größe von Clustern, die als Kofaktoren an Enzymreaktionen beteiligt sind. Am häufigsten und stabilsten sind (4Fe-4S) und (2Fe-2S). Im Allgemeinen werden Cluster zerstört, wenn sie für freien Sauerstoff zugänglich sind. Die Zugänglichkeit ist vom Schutz des bindenden Enzyms abhängig.

Diese Fe-S-Zentren wirken in Enzymen als Elektronentransferreaktanden, Lewis-Säuren und Radikal-Generatoren. So kann beispielsweise Stickstoff in Ammoniak, Wasserstoff in Protonen und Kohlenmonoxid in Kohlenstoffdioxid umgewandelt werden:

Die Eisenatome der Zentren werden durch anorganisches Sulfid und die Seitenketten von Aminosäuren koordiniert. Cysteine können beispielsweise über ihre Thiolgruppe koordinieren (s. Abb.).


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