Lactase

Lactase oder Laktase (Gen-Name LCT, (englisch) auch Lactase-Phlorizin-Hydrolase, Abkürzung LPH) heißt ein im Darm vorkommendes Enzym, das Lactose (Milchzucker) in ihre Bestandteile Galactose (Schleimzucker) und Glucose (Traubenzucker) spaltet. Ohne diese chemische Reaktion können die Bestandteile des Milchzuckers nicht durch die Dünndarmschleimhaut aufgenommen werden. Beim Menschen wird das Enzym normalerweise im Kindesalter im Dünndarm produziert, in Europa bei den meisten Menschen auch später im Erwachsenenalter. Ein Mangel an Lactase kann mehrere Ursachen haben (siehe Laktoseintoleranz) und führt bei zwei Drittel der betroffenen Personen zu Verdauungsproblemen, wenn Milchzucker aufgenommen wird.

Die Lebensmittelindustrie verwendet Enzyme, die ebenfalls Lactose hydrolysieren können und dem Oberbegriff β-Galactosidasen zugeordnet werden. Im wissenschaftlichen Sprachgebrauch sollte Lactase nur für β-Galactosidasen aus Säugetieren verwendet werden. Da die Herstellung menschlicher Lactase unwirtschaftlich wäre, werden ausschließlich mikrobielle β-Galactosidasen aus sicheren und zugelassenen Bakterien (Escherichia coli K-12), Hefen (Kluyveromyces lactis) oder filamentösen Pilzen biotechnisch für die Lebensmitteltechnik hergestellt.^[2] Die Hydrolyse von Lactose führt zur Reduktion des Milchzuckers, wobei Glucose und Galactose entstehen, die in lactosefreier Milch zu einer erhöhten Süße beitragen. Milchzuckerfreie Lebensmittel werden nicht nur an lactoseintolerante Personen verkauft, milchzuckerfreies Eis hat beispielsweise günstigere Verarbeitungseigenschaften und durch andere Kristallisationseigenschaften eine feinere Beschaffenheit.^[3][4]

Neben der Lactaseaktivität hat das Enzym eine weitere Glycosylceramidase-Aktivität, weshalb es in der Fachliteratur als Lactase-Phlorizinhydrolase bezeichnet wird. Strukturell besteht das LCT-Gen aus vier ähnlichen Domänen, wobei die Lactaseaktivität an der vierten und die Phlorizinhydrolase an der dritten Domäne stattfindet.^[5]

Als integrales Membranprotein ist LPH in der Bürstensaummembran der säulenförmig angeordneten Hauptzellen des Zottenepithels des Dünndarms aller Säugetiere lokalisiert. Mutationen im LCT-Gen können über eine Verringerung der LPH-Aktivität Ursache für erbliche Varianten von Lactoseintoleranz sein. Gewisse andere Mutationen führen dagegen über eine Erhöhung der LPH-Produktion bzw. ihrer Beibehaltung im Erwachsenenalter zur Laktasepersistenz vor allem bei Bewohnern der nördlichen Hemisphäre. Der Normalzustand jedoch ist eine Verringerung der LPH-Produktion nach der Stillzeit.

1. ↑ Orthologe bei OMA
2. ↑ Carl A. Batt, Mary Lou Tortorello: Encyclopedia of Food Microbiology. 2. Auflage. Elsevier, 2014. ISBN 978-0-12-384730-0.
3. ↑ UniProt P09848
4. ↑ P. Born: DD unspezifischer Abdominalbeschwerden: die Kohlenhydratmalabsorption. In: Münch. Med. Wschr. 139. Jahrgang, Nr. 29, 1997, S. 32/436–36/440.  Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.
5. ↑ J. C. Arribas, A. G. Herrero u. a.: Differential mechanism-based labeling and unequivocal activity assignment of the two active sites of intestinal lactase/phlorizin hydrolase. In: European Journal of Biochemistry Band 267, Nummer 24, Dezember 2000, S. 6996–7005, PMID 11106409.