Transferrin

Serotransferrin
Vorhandene Strukturdaten: 1a8e, 1a8f, 1b3e, 1bp5, 1btj, 1d3k, 1d4n, 1dtg, 1fqe, 1fqf, 1jqf, 1n7w, 1n7x, 1n84, 1oqg, 1oqh, 1ryo, 1suv, 2hau, 2hav, 2o7u, 2o84
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	679 AS; 75,2 kDa
Sekundär- bis Quartärstruktur	Monomer; 3 Glycosyl-
Isoformen	mehrere polymorphische Varianten
Bezeichner
Gen-Namen	TF ; PRO1400
Externe IDs	OMIM: 190000 UniProt P02787 MGI: 98821
Vorkommen
Homologie-Familie	Transferrin
Übergeordnetes Taxon	Euteleostomi
Orthologe
	Mensch	Hausmaus
Entrez	7018	22041
Ensembl	ENSG00000091513	ENSMUSG00000032554
UniProt	P02787	Q921I1
Refseq (mRNA)	NM_001063	NM_133977
Refseq (Protein)	NP_001054	NP_598738
Genlocus	Chr 3: 133.75 – 133.78 Mb	Chr 9: 103.2 – 103.23 Mb
PubMed-Suche	7018	22041

Transferrin (aus lateinisch ferrum ‚Eisen‘ und transferre ‚hinübertragen‘) ist ein Glykoprotein, das von der Leber hergestellt wird und welches in Wirbeltieren hauptsächlich für den Eisentransport verantwortlich ist. Es hat zwei Bindungsstellen für Fe³⁺-Ionen, bindet freies Eisen im Serum und transportiert es zu Zellen, wo es von Transferrinrezeptoren aufgenommen wird. Es gibt verschiedene Glykoformen des Transferrins, insbesondere: pentasialo-, tetrasialo-, trisialo- und desialo-Isoform (CDT). Transferrin wird hauptsächlich in der Leber produziert; geringe Mengen werden außerdem in den Hoden, im Gehirn, der Milz und den Nieren gebildet.^[1]

Mit vier Prozent Anteil im Plasmaprotein ist Transferrin das vierthäufigste Protein im Blutplasma. Bei der Serumelektrophorese läuft Transferrin in der Fraktion der β-Globuline. Das in Transferrin gebundene Eisen beträgt ca. 0,1 % des gesamten Eisens im menschlichen Organismus. Bei voller Sättigung kann das Plasmatransferrin ca. 12 mg Eisen aufnehmen, eine vergleichsweise kleine Menge. Transferrin ist aber noch in ähnlicher Menge in der Lymphe und weiteren Körperflüssigkeiten vorhanden. Das Transferrin ist im Normalfall zu 30 Prozent mit Eisen besetzt. Bei Vergiftungen mit Eisen kann dieser Anteil auf 45 Prozent steigen und daher kann die Bindungskapazität des Transferrins schnell erschöpft werden, so dass freies Eisen im Plasma vorliegt, welches toxisch ist. Eine sehr seltene Stoffwechselkrankheit, die Hypotransferrinämie, hat als Ursache eine rezessive Mutation im für Transferrin codierenden Gen. Als Entdecker des Transferrins gelten Arthur L. Schade und Leona Caroline von der Overly Biochemical Research Foundation in New York City.^[2][3] Sie veröffentlichten 1946 in Science einen Artikel über ihre Entdeckung.^[4]

1. ↑ Bowman BH, Yang FM, Adrian GS: Transferrin: evolution and genetic regulation of expression. In: Adv. Genet. 25. Jahrgang, 1988, S. 1–38, PMID 3057819.  Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.
2. ↑ Simon Welch: Transferrin: the iron carrier. CRC Press, Boca Raton 1992, ISBN 0-8493-6793-X. 
3. ↑ Jacobs EM, Verbeek AL, Kreeftenberg HG, et al.: Changing aspects of HFE-related hereditary haemochromatosis and endeavours to early diagnosis. In: Neth J Med. 65. Jahrgang, Nr. 11, Dezember 2007, S. 419–24, PMID 18079564.  Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.
4. ↑ Schade AL, Caroline L: An Iron-binding Component in Human Blood Plasma. In: Science. 104. Jahrgang, Nr. 2702, Oktober 1946, S. 340–341, doi:10.1126/science.104.2702.340, PMID 17774530.  Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.