Back Insulien Afrikaans إنسولين Arabic ইনছুলিন Assamese Insulina AST İnsulin Azerbaijani Insulin BAR Інсулін Byelorussian Інсулін BE-X-OLD Инсулин Bulgarian ইনসুলিন Bengali/Bangla

Intsulina

Intsulina
Formula kimikoaC257H383N65O77S6
Konposizioainsulin B chain (en) Itzuli, insulin A chain (en) Itzuli eta disulfide crosslinked residues (en) Itzuli
Masa molekularra5.805,644359 Da
Erabilera
Konposatu aktiboaAfrezza (en) Itzuli, Actraphane (en) Itzuli, Insulatard (en) Itzuli, Insulin Human Winthrop (en) Itzuli, Insuman (en) Itzuli, Mixtard (en) Itzuli, Monotard (en) Itzuli, Protaphane (en) Itzuli, Solumarv (en) Itzuli, Ultratard (en) Itzuli, Velosulin (en) Itzuli eta Humulin R (en) Itzuli
Tratatzen du1. motako diabetes mellitus eta maturity-onset diabetes of the young type 2 (en) Itzuli
Roladiabetes-kontrako
Identifikatzaileak
InChlKeyPBGKTOXHQIOBKM-FHFVDXKLSA-N
CAS zenbakia9004-10-8 eta 11061-68-0
ChemSpider17286481
PubChem118984375, 168324652 eta 16129672
Gmelin5931
EC zenbakia234-279-7
ECHA100.031.151
MeSHD007328
RxNorm253182
UNII1Y17CTI5SR
NDF-RTN0000145950 eta N0000145940
KEGGD03230 eta C00723

Intsulina (latineko insula hitzetik, "uhartea") aminoazidoz osaturiko hormona polipeptidiko bat da. Pankreako Langerhansen uhartetxoetako beta zelulek jariatzen dute, aitzindari ez aktibo moduan (prointsulina)[1]. Karbohidratoen, koipeen eta proteinen metabolismoa erregulatzen du, zelula hepatiko, adiposo eta muskulu eskeletikoetan odoleko glukosa xurgatzen lagunduz. Ehun horietan, xurgatutako glukosa glukogeno bihurtzen da glukogenesi bidez edo gantzen lipogenesi (triglizerido) bidez edo, gibelaren kasuan, bietan[2]. Glukosa gibelean ekoiztea eta jariatzea biziki inhibitzen dute odoleko intsulina kontzentrazio handiek[3]. Intsulina zirkulatzaileak proteinen sintesiari ere eragiten dio ehun mota askotan. Beraz, hormona anaboliko bat da, odoleko molekula txikiak zelulen barruko molekula handi bihurtzea sustatzen duena. Odoleko intsulina maila baxuek kontrako eragina dute, katabolismo orokorra sustatzen baitute, bereziki gorputzeko gantzarena.

Beta zelulak odoleko azukre mailekiko sentikorrak dira, eta, beraz, odolean intsulina jariatzen dute glukosa maila altu bati erantzunez, eta intsulina jariatzea inhibitzen dute glukosa maila baxuak direnean[4]. Intsulinak glukosa hartzea eta zelulen metabolismoa hobetzen ditu, odoleko azukre maila murriztuz. Alboko alfa zelulek, beta zelulen seinaleei jarraituz, glukagoia jariatzen dute odolean, beste modu batean: jariatze handiagoa odoleko glukosa maila baxua denean, eta jariatze txikiagoa glukosa kontzentrazioak handiak direnean. Glukagoiak odoleko glukosa-maila handitzen du, glukogenolisia eta glukoneogenesia gibelean estimulatuz. Odolean dagoen glukosa-kontzentrazioari erantzuteko intsulina eta glukagoia jariatzea da glukosaren homeostasi-mekanismo nagusia[4].

Intsulina gutxitzen bada edo jarduerarik ez badago, diabetes mellitusa sortzen da, odoleko azukre maila altuko egoera (hipergluzemia). Gaixotasun honen bi mota daude. 1 motako diabetes mellitusean, beta zelulak erreakzio autoimmune batek suntsitzen ditu, eta, beraz, intsulina ezin da sintetizatu, ezta odoletik bereizi ere. 2 motako diabetes mellitusean, beta zelulen suntsipena ez da 1. motakoa bezain nabarmena, eta ez da prozesu autoimmune baten ondorio. Horren ordez, amiloidea pilatzen da pankrea-uharteetan, eta horrek, ziurrenik, aldatu egiten ditu haren anatomia eta fisiologia. 2. motako diabetesaren patogenesia ez da ondo ezagutzen, baina badakigu uharteetako beta zelulen populazioa murriztea, bizirik irauten duten uharteetako beta zelulen funtzio jariatzailearen murrizketa eta ehun periferikoen intsulinarekiko erresistentzia inplikatuta daudela. 2. motako diabetesaren ezaugarria da glukagoiaren jariakina areagotu egiten dela, eta odoleko glukosa-kontzentrazioak ez diola eragiten, ezta odolari erantzuten ere. Hala ere, odolean intsulina jariatzen jarraitzen da, gluzemiari erantzunez. Ondorioz, glukosa odolean pilatzen da.

Giza intsulina proteina 51 aminoazidok osatzen dute eta 5808 Da-ko masa molekularra du. A kate batez eta B kate batez osatutako heterodimero bat da, elkarren artean lotura disulfuroz lotuak. Intsulinaren egitura zertxobait aldatzen da animalia-espezie batetik bestera. Aldaketa horien ondorioz, gizakiak ez diren animaliengandik datorren intsulina eta giza intsulina neurri batean desberdinak dira, eraginkortasunari dagokionez (karbohidratoen metabolismoaren gaineko efektuetan). Txerri-intsulina giza bertsioaren oso antzekoa da, eta asko erabili zen 1 motako diabetikoak tratatzeko, giza intsulina kopuru handietan DNA birkonbinatzailearen teknologien bidez sortu aurretik[5][6][7][8].

Intsulina izan zen aurkitu zen lehen hormona peptidikoa[9]. Frederick Banting eta Charles Herbert Best, Torontoko Unibertsitateko J. J. R. Macleoden laborategian lan egiten zutenak, izan ziren 1921ean intsulina txakurren pankreatik isolatzen lehenak. Frederick Sangerrek 1951n sekuentziatu zuen aminoazidoen egitura[10], eta, ondorioz, intsulina bihurtu zen erabat sekuentziatutako lehen proteina. Egoera solidoan dagoen intsulinaren kristal-egitura Dorothy Hodgkinek zehaztu zuen 1969an. Intsulina ere kimikoki sintetizatutako eta DNAren teknologia birkonbinatzaileak sortutako lehen proteina da[11]. OMEren Funtsezko Sendagaien Zerrendan agertzen da, oinarrizko osasun-sistema batean behar diren sendagai garrantzitsuenak.

  1. ↑ Voet, Donald. (2011). Biochemistry. (Fourth edition. argitaraldia) J. Wiley & Sons ISBN 978-1-118-13993-6. PMC 962025871. (Noiz kontsultatua: 2023-01-13).
  2. ↑ Stryer, Lubert. (1995). Biochemistry. (4th ed. argitaraldia) W.H. Freeman ISBN 0-7167-2009-4. PMC 30893133. (Noiz kontsultatua: 2023-01-13).
  3. ↑ (Ingelesez) Sonksen, P.; Sonksen, J.. (2000-07-01). «Insulin: understanding its action in health and disease» British Journal of Anaesthesia 85 (1): 69–79.  doi:10.1093/bja/85.1.69. ISSN 0007-0912. PMID 10927996. (Noiz kontsultatua: 2023-01-13).
  4. ↑ a b (Ingelesez) Koeslag, Johan H.; Saunders, Peter T.; Terblanche, Elmarie. (2003-06). «A Reappraisal of the Blood Glucose Homeostat which Comprehensively Explains the Type 2 Diabetes Mellitus–Syndrome X Complex» The Journal of Physiology 549 (2): 333–346.  doi:10.1113/jphysiol.2002.037895. ISSN 0022-3751. PMID 12717005. PMC PMC2342944. (Noiz kontsultatua: 2023-01-13).
  5. ↑ «ChemIDplus and the Drug Information Portal Content Available From PubChem Only Starting December 2022» www.nlm.nih.gov (Noiz kontsultatua: 2023-01-13).
  6. ↑ «Genentech: Press Releases | First Successful Laboratory Production of Human Insulin Announced» web.archive.org 2016-09-27 (Noiz kontsultatua: 2023-01-13).
  7. ↑ «Recombinant DNA technology in the synthesis of human insulin» www.littletree.com.au (Noiz kontsultatua: 2023-01-13).
  8. ↑ (Ingelesez) Aggarwal, Saurabh (Rob). (2012-12). «What's fueling the biotech engine—2011 to 2012» Nature Biotechnology 30 (12): 1191–1197.  doi:10.1038/nbt.2437. ISSN 1546-1696. (Noiz kontsultatua: 2023-01-13).
  9. ↑ Weiss, Michael; Steiner, Donald F.; Philipson, Louis H.. (2000). Feingold, Kenneth R. ed. «Insulin Biosynthesis, Secretion, Structure, and Structure-Activity Relationships» Endotext (MDText.com, Inc.) PMID 25905258. (Noiz kontsultatua: 2023-01-13).
  10. ↑ academic.oup.com  doi:10.1093/genetics/162.2.527. PMID 12399368. PMC PMC1462286. (Noiz kontsultatua: 2023-01-13).
  11. ↑ (Ingelesez) Watts, Mike. (2019-01-15). «The discovery and development of insulin as a medical treatment can be traced back to the 19th century.» Diabetes (Noiz kontsultatua: 2023-01-13).

Rich TVX News Network Site

Rich TVX News Network Info

© MMXXIII Rich X Search. We shall prevail. All rights reserved. Rich X Search