Humanine

Humanine
Image illustrative de l’article Humanine
Structure de l'humanine (PDB 1Y32[1])
Caractéristiques générales
Nom approuvé ARNr 16S mitochondrial
Symbole MT-RNR2
Synonymes HN
Homo sapiens
Localisation MT:1671-3229
Masse moléculaire 2 687 Da[2]
Nombre de résidus 24 acides aminés[2]
Liens accessibles depuis GeneCards et HUGO.

L'humanine (MT-RNR2) est un polypeptide dont l'existence in vivo était encore discutée en 2002 [3] et établie depuis lors. Ce polypeptide serait long de 21 ou 24 résidus d'acides aminés selon qu'il est synthétisé respectivement dans les mitochondries ou dans le cytoplasme[4]. Ces deux peptides sont biologiquement actifs[5] et font l'objet de recherches dans le cadre de traitements contre la maladie d'Alzheimer[3],[6],[7]. Ils correspondent à une séquence d'ADN codante (CDS) située sur le gène MT-RNR2 de l'ARN ribosomique 16S mitochondrial[8]. Ils ont pour séquence (les trois derniers résidus, entre parenthèses, ne seraient exprimés que dans le cytoplasme)[9] :

MetAlaProArgGlyPheSerCysLeuLeuLeuLeuThrSerGluIleAspLeuProValLys(–ArgArgAla).
  1. (en) Dimitra Benaki, Christos Zikos, Alexandra Evangelou, Evangelia Livaniou, Metaxia Vlassi, Emmanuel Mikros et Maria Pelecanou, « Solution structure of humanin, a peptide against Alzheimer’s disease-related neurotoxicity », Biochemical and Biophysical Research Communications, vol. 329, no 1,‎ , p. 152-160 (PMID 15721287, DOI 10.1016/j.bbrc.2005.01.100, lire en ligne)
  2. a et b Les valeurs de la masse et du nombre de résidus indiquées ici sont celles du précurseur protéique issu de la traduction du gène, avant modifications post-traductionnelles, et peuvent différer significativement des valeurs correspondantes pour la protéine fonctionnelle.
  3. a et b (en) Hirohisa Tajima, Takako Niikura, Yuichi Hashimoto, Yuko Ito, Yoshiko Kita, Kenzo Terashita, Kazuto Yamazaki, Atsuo Koto, Sadakazu Aiso et Ikuo Nishimoto, « Evidence for in vivo production of Humanin peptide, a neuroprotective factor against Alzheimer's disease-related insults », Neuroscience Letters, vol. 324, no 3,‎ , p. 227-231 (PMID 12009529, DOI 10.1016/S0304-3940(02)00199-4, lire en ligne)
  4. (en) Kelvin Yen, Changhan Lee, Hemal Mehta et Pinchas Cohen, « The emerging role of the mitochondrial-derived peptide humanin in stress resistance », Journal of Molecular Endocrinology, vol. 50, no 1,‎ , R11-R19 (PMID 23239898, PMCID 3705736, DOI 10.1530/JME-12-0203, lire en ligne)
  5. (en) Bin Guo, Dayong Zhai, Edelmira Cabezas, Kate Welsh, Shahrzad Nouraini, Arnold C. Satterthwait et John C. Reed, « Humanin peptide suppresses apoptosis by interfering with Bax activation », Nature, vol. 423, no 6938,‎ , p. 456-461 (PMID 12732850, DOI 10.1038/nature01627, lire en ligne)
  6. Hashimoto, Y., Niikura, T., Ito, Y., Sudo, H., Hata, M., Arakawa, E., ... & Nishimoto, I. (2001). Detailed characterization of neuroprotection by a rescue factor humanin against various Alzheimer's disease-relevant insults. The Journal of Neuroscience, 21(23), 9235-9245.
  7. (en) V. Maximov, A. Martynenko, G. Hunsmann et V. Tarantul, « Mitochondrial 16S rRNA gene encodes a functional peptide, a potential drug for Alzheimer’s disease and target for cancer therapy », Medical Hypotheses, vol. 59, no 6,‎ , p. 670-673 (PMID 12445508, DOI 10.1016/S0306-9877(02)00223-2, lire en ligne)
  8. (en) Yuichi Hashimoto, Takako Niikura, Hirohisa Tajima, Takashi Yasukawa, Haruka Sudo, Yuko Ito, Yoshiko Kita, Masaoki Kawasumi, Keisuke Kouyama, Manabu Doyu, Gen Sobue, Takashi Koide, Shoji Tsuji, Jochen Lang, Kiyoshi Kurokawa et Ikuo Nishimoto, « A rescue factor abolishing neuronal cell death by a wide spectrum of familial Alzheimer's disease genes and Aβ », Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, vol. 98, no 11,‎ , p. 6336-6341 (PMID 11371646, PMCID 33469, DOI 10.1073/pnas.101133498, lire en ligne)
  9. (en) NMR structure of humanin in 30% TFE solution – Sequence Display sur la Protein Data Bank.

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