Prione

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Prioni
Micrografia che mostra la degenerazione spongiforme (vacuoli, che appaiono come buchi nelle sezioni di tessuto) della corteccia cerebrale di un paziente morto per una infezione dovuta a prioni (morbo di Creutzfeldt-Jakob). Barra della scala = 30 microns (0,03 mm)
Classificazione filogenetica
(clade)	(Mundus) Biota
(clade)	(Arborea) Terroa
(clade)	(Superimpero) Aribosa
(clade)	(Impero) Prioni
Classificazione classica

Prione, dall'inglese prion (acronimo di "PRoteinaceous Infective ONly particle" = particella infettiva solamente proteica),^[1] è il nome attribuito da Stanley B. Prusiner a una molecola di natura proteica (un isomero conformazionale di una glicoproteina) con la capacità di trasmettere la propria forma mal ripiegata a varianti normali della stessa proteina.^[2][3]

PrP^res, proteina prionica resistente alle proteasi, e PrP^sc, proteina della scrapie, sono la forma alterata di una proteina presente nei mammiferi tra cui l'uomo (PrP^sen, proteina sensibile alle proteasi, e PrP^c, proteina cellulare), in tutti gli organi, ma in particolare sulle cellule del tessuto nervoso.

Essendo una glicoproteina, non è un virus o un microrganismo ed è quindi privo di acidi nucleici e conseguentemente dell'informazione genetica basata su di essi.^[4]

Per tutte le sue ricerche, che ancora continuano, Prusiner fu insignito del Premio Nobel per la medicina nel 1997.