Eiwitdynamiek

Eiwitdynamiek heeft betrekking op de overgangen van conformaties van eiwitten. Over het algemeen wordt aangenomen dat eiwitten unieke structuren aannemen die worden bepaald door hun aminozuurvolgordes. Eiwitten zijn echter geen strikt statische objecten, maar zijn eerder groepen van (soms vergelijkbare) conformaties. Overgangen tussen deze toestanden vinden plaats op verschillende lengteschalen (tienden van Å (Ångstrom) tot nm (nanometer) en tijdschalen (ns (nanoseconde) tot s (seconde)) en zijn in verband gebracht met functioneel relevante verschijnselen zoals allosterische regulatie^[1] en enzymatische katalyse.^[2] Allosterische regulatie is de regulatie van een enzym of een ander proteïne door binding aan een effectormolecuul bij de allosterische zijde van het proteïne, hetgeen een andere zijde is dan de actieve zijde van het proteïne.

De studie van de eiwitdynamiek houdt zich het meest direct bezig met de overgangen tussen deze toestanden, maar het kan ook de aard en evenwichtspopulaties van de toestanden zelf betreffen. Deze twee perspectieven – respectievelijk kinetiek en thermodynamica – kunnen conceptueel worden gesynthetiseerd in een ‘energielandschap’-paradigma:^[3] sterkgevulde overgangen en de kinetiek van de overgangen daartussen kunnen worden beschreven door respectievelijk de diepten van de energiebronnen en de hoogten van de energiebarrières.

1. ↑ Protein Structure and Diseases. Academic Press. DOI:10.1016/B978-0-12-381262-9.00005-7 (2011), "Proteins move! Protein dynamics and long-range allostery in cell signaling", 163–221. ISBN 9780123812629.
2. ↑ (Dec 2009). Hidden alternative structures of proline isomerase essential for catalysis. Nature 462 (7273): 669–673. PMID 19956261. PMC 2805857. DOI: 10.1038/nature08615.
3. ↑ (Dec 1991). The energy landscapes and motions of proteins. Science 254 (5038): 1598–1603. PMID 1749933. DOI: 10.1126/science.1749933.