Glutathion-S-Transferasen

Glutathion-S-Transferasen (GSTs, auch Glutathiontransferasen) sind Enzyme, die die Bindung von Glutathion an toxische Metabolite oder Xenobiotika (organismusfremde organische Verbindungen) katalysieren. Die so gebildeten Konjugate können, je nach Organismus, durch Transport aus der Zelle und Exkretion oder durch Import in Vakuolen und folgenden Abbau aus dem Stoffwechsel entfernt werden. Glutathiontransferasen kommt damit eine zentrale Rolle bei der Entgiftung organischer Stoffe zu.

Die Konjugation von Glutathion geschieht meist nach Aktivierung des Substrats durch Oxidasen, durch einen nukleophilen Angriff der Thiolgruppe des zentralen Cysteins des Glutathions. Glutathiontransferasen haben unterschiedliche Substratspezifitäten und durch eine hohe Zahl von Isoformen (z. B. 48 in Arabidopsis thaliana) kann ein breites Spektrum an Xenobiotika entgiftet werden.^[1][2]

1. ↑ Marrs, K.: The functions and regulation of glutathione S-transferases in plants. In: Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology. Nr. 47, 1996, S. 127–158.  Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.
2. ↑ Leustek, T., Martin, M.N., Bick, J.-A., and Davies, J.P.: Pathways and Regulation of Sulfur Metabolism Revealed Through Molecular and Genetic Studies. In: Annual Review of Plant Physiology and Plant Molecular Biology. Nr. 51, 2000, S. 141–165.  Vorlage:Cite journal: Der Parameter language wurde bei wahrscheinlich fremdsprachiger Quelle nicht angegeben.