Aldolase

Aldolase
Bänder-/Oberflächenmodell des ALDOA-Tetramers nach PDB 1ALD
Vorhandene Strukturdaten: 1ALD, 2ALD, 4ALD
Masse/Länge Primärstruktur	39.339 Da / 363 Aminosäuren
Sekundär- bis Quartärstruktur	Homotetramer
Isoformen	A, B, C
Bezeichner
Gen-Name(n)	ALDOA, ALDOB, ALDOC
Externe IDs	GeneCards: ALDOA OMIM: 611881 UniProt P04075
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	4.1.2.13, Lyase
Substrat	Fructose-1,6-bisphosphat
Produkte	Dihydroxyacetonphosphat + D-Glycerinaldehyd-3-phosphat
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen[1]

Aldolase (ausführlich Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase) ist das Enzym, das die Spaltung von Fructose-1,6-bisphosphat (F-1,6-BP) in die Isomere Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) katalysiert. Diese Reaktion ist ein Teilschritt der Glykolyse und daher unentbehrlich für die Verwertung von Kohlenhydraten in allen Lebewesen. Drei Isoformen des Enzyms sind bei Wirbeltieren bekannt, die in den Muskeln (A), der Leber (A und B), den Erythrozyten (B) sowie im Zentralen Nervensystem (C) lokalisiert sind und von jeweils eigenen Genen kodiert werden. Mutationen an einem dieser Gene können zu Aldolasemangel führen. Fehlt beispielsweise die Aldolase A, kann dies zu Rhabdomyolyse und einer Form der hämolytischen Anämie führen.^[2]

Aldolase B wird ihrem Vorkommen wegen auch Leber-Aldolase genannt, allerdings ist sie auch in der Niere präsent. Sie übernimmt gleichzeitig die Funktion einer Fructose-1-phosphat-Aldolase^[3] und ist die entwicklungsgeschichtlich älteste Isoform und diejenige, die in Bakterien und Pflanzen gefunden wird.

1. ↑ Homologe bei OMA
2. ↑ Todd A. Swanson, Sandra I. Kim, Marc J. Glucksman: BRS Biochemistry, Molecular Biology, and Genetics. Lippincott Raven; 5. Auflage 2010, ISBN 978-0-7817-9875-4; S. 65.
3. ↑ UniProt P04075