Aldolase | ||
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Bänder-/Oberflächenmodell des ALDOA-Tetramers nach PDB 1ALD | ||
Masse/Länge Primärstruktur | 39.339 Da / 363 Aminosäuren | |
Sekundär- bis Quartärstruktur | Homotetramer | |
Isoformen | A, B, C | |
Bezeichner | ||
Gen-Name(n) | ALDOA, ALDOB, ALDOC | |
Externe IDs | ||
Enzymklassifikation | ||
EC, Kategorie | 4.1.2.13, Lyase | |
Substrat | Fructose-1,6-bisphosphat | |
Produkte | Dihydroxyacetonphosphat + D-Glycerinaldehyd-3-phosphat | |
Vorkommen | ||
Homologie-Familie | Hovergen | |
Übergeordnetes Taxon | Lebewesen[1] |
Aldolase (ausführlich Fructose-1,6-bisphosphat-Aldolase) ist das Enzym, das die Spaltung von Fructose-1,6-bisphosphat (F-1,6-BP) in die Isomere Dihydroxyacetonphosphat (DHAP) und Glycerinaldehyd-3-phosphat (GAP) katalysiert. Diese Reaktion ist ein Teilschritt der Glykolyse und daher unentbehrlich für die Verwertung von Kohlenhydraten in allen Lebewesen. Drei Isoformen des Enzyms sind bei Wirbeltieren bekannt, die in den Muskeln (A), der Leber (A und B), den Erythrozyten (B) sowie im Zentralen Nervensystem (C) lokalisiert sind und von jeweils eigenen Genen kodiert werden. Mutationen an einem dieser Gene können zu Aldolasemangel führen. Fehlt beispielsweise die Aldolase A, kann dies zu Rhabdomyolyse und einer Form der hämolytischen Anämie führen.[2]
Aldolase B wird ihrem Vorkommen wegen auch Leber-Aldolase genannt, allerdings ist sie auch in der Niere präsent. Sie übernimmt gleichzeitig die Funktion einer Fructose-1-phosphat-Aldolase[3] und ist die entwicklungsgeschichtlich älteste Isoform und diejenige, die in Bakterien und Pflanzen gefunden wird.
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