Katalytische Triade

Als katalytische Triade bezeichnet man in der Biochemie eine spezielle Anordnung von drei Aminosäuren im aktiven Zentrum einiger Enzyme. Mit der katalytischen Triade kann in Hydrolasen die Spaltung eines Substrats und in Transferasen der Transfer eines Substratteils auf ein zweites Substrat katalysiert werden. Die drei Aminosäuren fungieren dabei als Säure, Base und Nukleophil und ermöglichen eine kovalente Katalyse.^[1]^[2]

Die Aminosäurereste der katalytischen Triade können in der Aminosäuresequenz (Primärstruktur) weit auseinanderliegen und erst durch die Enzymfaltung, der Ausbildung einer komplexen dreidimensionalen Struktur, in räumliche Nähe gebracht werden.

↑ Guy Dodson, Alexander Wlodawer: Catalytic triads and their relatives. In: Trends in Biochemical Sciences. Band 23, Nr. 9, 1. September 1998, S. 347–352, doi:10.1016/S0968-0004(98)01254-7, PMID 9787641.
↑ Andrew R. Buller, Craig A. Townsend: Intrinsic evolutionary constraints on protease structure, enzyme acylation, and the identity of the catalytic triad. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 110, Nr. 8, 19. Februar 2013, S. E653–661, doi:10.1073/pnas.1221050110, PMID 23382230, PMC 3581919 (freier Volltext).

[1] Guy Dodson, Alexander Wlodawer: Catalytic triads and their relatives. In: Trends in Biochemical Sciences. Band 23, Nr. 9, 1. September 1998, S. 347–352, doi:10.1016/S0968-0004(98)01254-7, PMID 9787641.

[2] Andrew R. Buller, Craig A. Townsend: Intrinsic evolutionary constraints on protease structure, enzyme acylation, and the identity of the catalytic triad. In: Proceedings of the National Academy of Sciences. Band 110, Nr. 8, 19. Februar 2013, S. E653–661, doi:10.1073/pnas.1221050110, PMID 23382230, PMC 3581919 (freier Volltext).

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