Mioglobina

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Mioglobina
Modelo mostrando la conformación helicoidal (hélices alfa) de la cadena polipeptídica en la mioglobina.
Estructuras disponibles
PDB	Buscar ortólogos: PDBe, RCSB  Lista de códigos PDB 3RGK
Identificadores
Símbolos	MB (HGNC: 6915) PVALB
Identificadores externos	OMIM: 160000 HomoloGene: 3916 EBI: MB GeneCards: Gen MB UniProt: MB
Locus	Cr. 22 q11.2-ter
Ontología génica Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies	Humano Ratón
Entrez	4151 17189
Ensembl	Véase HS Véase MM
UniProt	P02144 P04247
RefSeq (ARNm)	NM_005368 NM_001164047
RefSeq (proteína) NCBI	NP_005359 NP_001157519
Ubicación (UCSC)	Cr. 22: 36 – 36.03 Mb Cr. 15: 77.02 – 77.05 Mb
PubMed (Búsqueda)	[1] [2]
v t e
[editar datos en Wikidata]

La mioglobina es una heteroproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina.^[1]​^[2]​ Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Menos comúnmente se la ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular.

Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O₂ para satisfacer la demanda energética de las contracciones.

La mioglobina fue la primera proteína cuya estructura tridimensional se determinó experimentalmente. En 1958, John Kendrew y sus colegas determinaron la estructura de la mioglobina empleando cristalografía de rayos X de alta resolución. Por este descubrimiento, John Kendrew obtuvo en 1962 el Premio Nobel de Química, compartido con Max Perutz

Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de hélice alfa; de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H.

Dentro de una cavidad hidrófoba de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. Esta unidad no polipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O₂ de la proteína.

La mioglobina y el citocromo B562 forman parte de las proteínas hémicas, que intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte de electrones y la fotosíntesis. Estas proteínas poseen como grupo prostético un tetrapirrol cíclico o grupo hem, o hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe⁺²). En el caso del citocromo la oxidación y reducción del átomo de hierro son esenciales para la actividad biológica. Por el contrario, la actividad biológica de mioglobina y hemoglobina se pierde si se oxida el Fe⁺².

En la mioglobina no oxigenada, el hierro del hemo se encuentra aproximadamente a 0,03 nm fuera del plano del grupo en dirección al residuo de histidina HisF8. La oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de hierro, ya que el oxígeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm fuera del plano del hemo.

Este movimiento de HisF8 produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, donde este se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de ATP.

1. ↑ Torres-Sánchez, Horacio; Torres-Sánchez, Horacio (March 2017). «The interdisciplinarity of lightning». Revista de la Academia Colombiana de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales 41 (159): 174-186. ISSN 0370-3908. doi:10.18257/raccefyn.475. Consultado el 16 de mayo de 2018. 
2. ↑ Campoverde Jiménez, Erasmo Javier (2016). «Análisis bioquímico de orina en paciente deportista con hemoglobinuria inducida por ejercicio extenuante». Español. Pag. XI. Consultado el 16 de mayo de 2018.