Metaemoglobina

La metaemoglobina, o metemoglobina (MetHb), è un tipo di metalloproteina in cui, rispetto all’emoglobina, il ferro nel gruppo dell'eme è allo stato ferrico ( Fe³⁺) anziché a quello ferroso (Fe²⁺). Il cambiamento dello stato di ossidazione priva la molecola della capacità di legare reversibilmente l'ossigeno.

Nel sangue umano una traccia di metaemoglobina è presente spontaneamente, ma quando è in eccesso il sangue diventa anormalmente marrone scuro bluastro. L'enzima NADH dipendente metamoglobina reduttasi (un tipo di diaforasi) è responsabile della conversione della metaemoglobina in emoglobina. L'ossidazione da 2+ a 3+ può avvenire per difetti genetici (metaemoglobinemia ereditaria), in cui il residuo di istidina prossimale (HisF8) della globina viene sostituito da un residuo di tirosina, che è in grado di legarsi covalentemente all'atomo di ferro stabilizzandone l'ossidazione a 3+. Un livello più alto di metaemoglobina tenderà a far sì che un saturimetro visualizzi un valore vicino all'85% indipendentemente dal vero livello di saturazione dell'ossigeno. Un aumento anormale della metaemoglobina aumenterà l'affinità di legame con l'ossigeno dell'emoglobina normale, con conseguente diminuzione della cessione di ossigeno ai tessuti.^[1]