Eiwitvouwing

Eiwitvouwing of eiwitopvouwing (Engels: protein folding) is het proces waarbij een specifiek eiwitmolecuul verondersteld wordt zijn driedimensionale functionele vorm of conformatie aan te nemen. Het is een fysisch (niet scheikundig) proces waarbij een polypeptide, vanuit een random coil ("statistische keten"), zich vouwt in een karakteristieke en functionele (biologisch actieve) driedimensionale eiwitstructuur.^[1]

Elk eiwit bestaat aanvankelijk uit een ongevouwen polypeptide of "random coil", die tijdens de eiwitsynthese wordt gevormd uit aminozuren middels de translatie vanuit een mRNA-sequentie: er vormt zich een lineaire polymere keten (sequentie) van aminozuren. Deze polypeptide heeft geen stabiele driedimensionale structuur (links in de figuur). Aminozuren reageren vervolgens met elkaar, zodanig dat een duidelijk omlijnde driedimensionale structuur ontstaat: het gevouwen eiwit (rechts in de figuur). Het gevouwen eiwit wordt het natieve stadium genoemd. De driedimensionale structuur wordt bepaald door de aminozuursequentie (Anfinsens dogma).^[2] Experimenten in de jaren 80 van de twintigste eeuw laten zien dat het codon voor een aminozuur ook de eiwitstructuur kan beïnvloeden.^[3]

Het is voor de gezondheid van een organisme van groot belang dat een eiwit zich goed opvouwt. Wanneer dit niet gebeurt werkt het eiwit niet goed, en kan het in uitzonderlijke gevallen zelfs andere effecten veroorzaken, zoals bij de ziekte van Creutzfeldt-Jakob.

↑ Alberts, Bruce, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters (2002). Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition. Garland Science, New York and London, "The Shape and Structure of Proteins". ISBN 0-8153-3218-1.
↑ Anfinsen, C. (1972). The formation and stabilization of protein structure. Biochem. J. 128 (4): 737–49. PMID 4565129. PMC 1173893.
↑ Robert Saunders, Charlotte M. Deane (2010). Synonymous codon usage influences the local protein structure observed. Nucleic Acids Research 38 (19): 6719–6728 (Oxford University Press). PMC 2965230. DOI: 10.1093/nar/gkq495.

[Alberts-1] Alberts, Bruce, Alexander Johnson, Julian Lewis, Martin Raff, Keith Roberts, and Peter Walters (2002). Molecular Biology of the Cell; Fourth Edition. Garland Science, New York and London, "The Shape and Structure of Proteins". ISBN 0-8153-3218-1.

[Anfinsen-2] Anfinsen, C. (1972). The formation and stabilization of protein structure. Biochem. J. 128 (4): 737–49. PMID 4565129. PMC 1173893.

[3] Robert Saunders, Charlotte M. Deane (2010). Synonymous codon usage influences the local protein structure observed. Nucleic Acids Research 38 (19): 6719–6728 (Oxford University Press). PMC 2965230. DOI: 10.1093/nar/gkq495.

[1]

[2]

[3]